Lunes 13 de diciembre de 2010
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Mundo - Internacional
Consiguen cristalizar proteína que podría controlar ciertos procesos cancerosos
13 dic 2010
Fuente: MADRID, 12 (EUROPA PRESS)
El Grupo de Cristalografía de Macromoléculas del Centro Nacional de Investigaciones Oncológicas (CNIO) en colaboración con el grupo de Estructura y Función de Chaperonas del CNB-CSIC, han logrado cristalizar la chaperona CCT, una molécula compleja cuya estructura se intentaba concretar desde hace 20 años, y cuyo conocimiento podrías ser útil para el control de ciertos procesos cancerosos.
La investigación, publicada este jueves en la revista ‘Nature Structure & Molecular Biology’, es la primera realizada por investigadores españoles en el sincrotrón Swiss Light Source de Zurich (Suiza).
Según explica el jefe del grupo de Cristalografía de macromoléculas del CNIO, el doctor Guillermo Montoya, “la chaperona CCT es una nanomáquina biológica cuya función es plegar proteínas, para obtener su forma óptima de funcionamiento. Es una molécula muy grande; de ahí la dificultad que había para lograr su cristalización y concretar su estructura”.
La chaperona es una molécula altamente compleja implicada en la formación de la tubulina y de otras proteínas esenciales en el ciclo celular. “Tomando como ejemplo una proteína de un tamaño promedio, por ejemplo una quinasa, y asemejándola a un edificio de 5 pisos, el tamaño de CCT sería equivalente a un rascacielos de 150”, explican desde el CNIO.
Fuente: MADRID, 12 (EUROPA PRESS)
